Экспрессия генов пируваткиназы, малат- и октопиндегидрогеназы в жабрах средиземноморской мидии Mytilus galloprovincialis (Lamarck, 1819) в условиях гипоксии и реоксигенации

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Исследовали в условиях эксперимента влияние гипоксии на уровень экспрессии генов пируваткиназы (РКМ), октопиндегидрогеназы (OcDH) и малатдегидрогеназы (MDH) в жаберной ткани средиземноморской мидии Mytilus galloprovincialis (L., 1819). Контрольная группа моллюсков содержалась при 9–10оС и уровне кислорода в воде 8.5 мгО2 л–1. Опытная – при 9–10оС и 2.2 мгО2 л–1. Экспозиция – 24 и 72 ч. Часть особей в дальнейшем подвергалась процедуре реоксигенации. В условиях гипоксии происходило повышение уровня экспрессии генов OcDH и MDH соответственно в 3 и 2 раза (p < 0.05). При этом экспрессия OcDH проявляла чувствительность к содержанию кислорода в среде. В условиях реоксигенации процесс полностью подавлялся. Экспрессия гена РКМ, напротив, не зависела от гипоксического воздействия и сохранялась на уровне контрольных значений.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. О. Лантушенко

Севастопольский государственный университет

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, ул. Университетская 33, Севастополь, 299053

А. С. Кохан

Федеральный исследовательский центр «Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского РАН»

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, просп. Нахимова 2, Севастополь, 299011

А. А. Солдатов

Севастопольский государственный университет; Федеральный исследовательский центр «Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского РАН»

Автор, ответственный за переписку.
Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, ул. Университетская 33, Севастополь, 299053; просп. Нахимова 2, Севастополь, 299011

И. В. Дегтяр

Севастопольский государственный университет

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, ул. Университетская 33, Севастополь, 299053

А. Ю. Андреева

Федеральный исследовательский центр «Институт биологии южных морей им. А.О. Ковалевского РАН»

Email: alekssoldatov@yandex.ru
Россия, просп. Нахимова 2, Севастополь, 299011

Список литературы

  1. Allcock A. L., Strugnell J. M., Prodohl P., Piatkowski U., Vecchione M. A new species of Parledoene (Cephalopoda: Octopodidae) from Antarctic Peninsula Waters // Polar Biology. 2007. V. 30. P. 883–893.
  2. Andreyeva, A. Y., Gostyukhina, O. L., Kladchenko, E. S., Afonnikov, D. A., Rasskazov, D. A., Lantushenko, A. O., & Vodiasova, E. A. Hypoxia exerts oxidative stress and changes in expression of antioxidant enzyme genes in gills of Mytilus galloprovincialis (Lamarck, 1819) // Marine Biology Research. 2021. V. 17. Iss. 4. P. 369-379.
  3. Bacchiocchi S., Principato G. Mitochondrial contribution to metabolic changes in the digestive gland of Mytilus galloprovincialis during anaerobiosis // J. Exp. Zool. 2000. V. 286. Iss. 2. P. 107-113. https://doi.org/10.1002/(sici)1097-010x(20000201)286:2< 107::aid-jez1>3.0.co;2-8.
  4. Buck L. T. Succinate and alanine as anaerobic end-products in the diving turtle (Chrysemys picta bellii) // Comparative Biochemistry and Physiology Part B Biochemistry and Molecular Biology. 2000. V. 126. Iss. 3. P. 409–413. https://doi.org/10.1016/S0305-0491(00)00215-7
  5. Chang G. G., Tong L. Structure and function of malic enzymes, a new class of oxidative decarboxylases // Biochemistry. 2003. V. 42. No. 44. P. 12721–12733. https://doi.org/10.1021/bi035251+
  6. Chew S. F., Gan J., Ip Y. K. Nitrogen metabolism and excretion in the swamp eel, Monopterus albus, during 6 or 40 days of estivation in mud // Physiol. Biochem. Zool. 2005. V. 78. No 4. P. 620–629. https://doi.org/10.1086/430233
  7. Endo N., Kan-no N., Nagahisa E. Purification, characterization, and cDNA cloning of opine dehydrogenases from the polychaete rock worm Marphysa sanguinea // Comp. Biochem. Physiol. B. 2007. V. 14. P. 293–307.
  8. Giannetto A., Maisano M., Cappello T., Oliva S., Parrino V., Natalotto A., De Marco G., Barberi C., Romeo O., Mauceri A., Fasulo S. Hypoxia-Inducible Factor α and Hif-prolyl Hydroxylase Characterization and Gene Expression in Short-Time Air-Exposed Mytilus galloprovincialis // Mar. Biotechnol. 2015. V. 17. Iss. 6. P. 3–16. https://doi.org/10.1007/s10126-015-9655-7
  9. Gosling E. Ecological genetics of the mussels Mytilus edulis and M. galloprovincialis on Irish coasts // Marine Ecology Progress Series. 1981. V. 4. No 2. P. 221–227. https://doi.org/10.3354/meps004221
  10. Heise K., Puntarulo S., Nikinmaa M., Lucassen M., Portner H. O., Abele D. Oxidative stress and HIF-1 DNA binding during stressful cold exposure and recovery in the North Sea eelpout (Zoarces viviparus) // Comp. Biochem. Physiol. A. Mol. Integr. Physiol. 2006. V. 143. No 4. P. 494–503. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2006.01.014.
  11. Hollenbeck C. M., Johnston I. A. Genomic Tools and Selective Breeding in Molluscs // Front. Genet. 2018. V. 9. P. 1–15. https://doi.org/10.3389/fgene.2018.00253
  12. Ju Z., Wells M. C., Heater S. J., Walter R. B. Multiple tissue gene expression analyses in Japanese medaka (Oryzias latipes) exposed to hypoxia // Comp. Biochem. Physiol. C. 2007. V. 145. No 1. P. 134–144. https://doi.org/10.1016/j.cbpc.2006.06.012
  13. Karstensen J., Stramma L., Visbeck M. Oxygen minimum zones in the eastern tropical Atlantic and Pacific Oceans // Prog. Oceanogr. 2008. V. 77. P. 331–350. https://doi.org/10.1016/j.pocean.2007.05.009
  14. Kimura T., Nakano T., Yamaguchi T. et al. Complementary DNA Cloning and Molecular Evolution of Opine Dehydrogenases in Some Marine Invertebrates // October 2004 Marine Biotechnology. 2004. V. 6. Iss. 5. P. 493–502. https://doi.org/10.1007/s10126-004-2700-6
  15. Le Moullac G., Bacca H., Huvet A., Moal J., Pouvreau S., Van Wormhoudt A. Transcriptional regulation of pyruvate kinase and phosphoenolpyruvate carboxykinase in the adductor muscle of the oyster Crassostrea gigas during prolonged hypoxia // J. Exp. Zool. A Ecol. Genet. Physiol. 2007. V. 307A. Iss. 7. P. 371–382. https://doi.org/10.1002/jez.390
  16. Livak, K. J., Schmittgen, T. D. Analysis of relative gene expression data using real-time quantitative PCR and the 2− ΔΔCT method // Methods. 2001. V. 25. Iss. 4, P. 402–408. https://doi.org/10.1006/meth.2001.1262
  17. Livingstone D. R. Origins and evolution of pathways of anaerobic metabolism in the animal kingdom // Am. Zool. 1991. V. 31. P. 522–534.
  18. Paulmier A., Ruiz-Pino D. Oxygen minimum zones in the modern ocean // Prog. Oceanogr. 2009. V. 80. P. 113–128. https://doi.org/10.1016/j.pocean.2008.08.001
  19. Rabalais N. N., Cai W.-J., Carstensen J. Eutrophication-driven deoxygenation in the coast-al ocean // Oceanography. 2014. V. 27. No 1. P. 172–183. https://doi.org/10.5670/oceanog.2014.21.
  20. Rees B. B., Bowman J. A.L., Schulte P. M. Structure and sequence conservation of a putative hypoxia response element in the lactate dehydrogenase-B gene of Fundulus // Biol. Bull. 2001. V. 200. P. 247–251. https://doi.org/10.2307/1543505
  21. Soitamo A. J., Raabergh C. M.I., Gassmann M., Sistonen L., Nikinmaa M. Characterization of a Hypoxia-inducible Factor (HIF-1) from Rainbow Trout: Accumulation of protein occurs at normal venous oxygen tension // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. No 23. P. 19699–19705. https://doi.org/10.1074/jbc.M009057200.
  22. Sokolova I. M., Pörtner H. O. Temperature effects on key metabolic enzymes in Littorina saxatilis and L. obtusata from different latitudes and shore levels // Mar. Biol. 2001. V. 139. P. 113–126.
  23. Soldatov A. A., Andreenko T. I., Golovina I. V., Stolbov A. Y. Peculiarities of organization of tissue metabolism in molluscs with different tolerance to external hypoxia // J. Evol. Biochem. Physiol. 2010. V. 46. No 4. P. 341–349. https://doi.org/10.1134/S0022093010040022
  24. Soldatov A. A., Andreenko T. I., Sysoeva I. V., Sysoev A. A. Tissue specificity of metabolism in the bivalve mollusc Anadara inaequivalvis Br. under conditions of experimental anoxia // J. Evol. Biochem. Physiol. 2009. V. 45. No 3. P. 349–355. https://doi.org/10.1134/S002209300903003X
  25. Soldatov A. A., Golovina I. V., Lantushenko A. O., Kokhan A. S., Sysoeva I. V., Sysoev A. A., Kolesnikova E. E. Adenylate System State, Malate Dehydrogenase Activity and Expression Level in Tissues of Mytilus galloprovincialis Lamarck, 1819 // Thalassas: An International Journal of Marine Sciences. 2023. V. 39. P. 739–747. https://doi.org/10.1007/s41208-023-00563-4
  26. Soldatov A. A., Gostyukhina O. L., Golovina I. V. Functional states of antioxidant enzymatic complex of tissues of Mytillus galloprovincialis Lam. under conditions of oxidative stress // J. Evol. Biochem. Physiol. 2014. V. 50. Iss. 3. P. 206–214. https://doi.org/10.1134/S0022093014030028
  27. Storey K. B., Dando P. R. Substrate specificities of octopine dehydrogenases from marine invertebrates // Comp. Biochem. Physiol. B Comp. Biochem. 1982. V. 73. P. 521–528. https://doi.org/10.1016/0305-0491(82)90069-4
  28. Storey K. B., Storey J. M. Metabolic rate depression in animals: transcriptional and translational controls // Biol. Rev. 2004. V. 79. P. 207–233. https://doi.org/10.1017/s1464793103006195
  29. St-Pierre J., Tattersall G. J., Boutilier R. G. Metabolic depression and enhanced O2 affinity of mitochondria in hypoxic hypometabolism // Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp. Physiol. 2000. V. 279. Iss. 4. P. R1205–R1214. https://doi.org/10.1152/ajpregu.2000.279.4.R1205
  30. Strugnell J. M., Collins M. A., Allcock A. L. Molecular evolutionary relationships of the octopodid genus Thaumeledone (Cephalopoda: Octopodidae) from the Southern Ocean // Antarctic Science. 2008. V. 20. P. 245–251.
  31. Van Hellemond J. J., Van der Klei A., Van Weelden S. W.H. Tielens A. G.M. Biochemical and evolutionary aspects of anaerobically functioning mitochondria // Philos. Trans. R. Soc. B Biol. Sci. 2003. V. 358. P. 205–215. https://doi.org/10.1098/rstb.2002.1182
  32. Vázquez-Dorado S., Sanjuan A., Comesaña A. S., Carlos A. Identification of octopine dehydrogenase from Mytilus galloprovincialis // Comparative Biochemistry and Physiology Part B. 2011. V. 160. P. 94–103. https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2011.07.003
  33. Vázquez-Dorado S., De Carlos A., Comesaña A. S., Andrés Sanjuán A. Phylogenetic comparison of opine dehydrogenase sequences from marine invertebrates // Biochem. Genet. 2013. V. 51. Iss. 1–2. P. 154–65. doi: 10.1007/s10528-012-9551-z
  34. Zammit V. A. Possible relationship between energy metabolism of muscle and oxygen binding characteristics of haemocyanin of cephalopods // J. Mar. Biol. Assoc. UK. 1978. V. 58. P. 421–424. doi: 10.1017/S0025315400028083

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Экспрессия генов MDH, OсDH и РКM в жабрах средиземноморской мидии в условиях гипоксии (2.2 мгО2 л–1) и после реоксигенации. Значения на оси ординат показаны изменения кратности (Fold change). * – достоверно по отношению к контролю (непараметрический критерий Манна-Уитни), p < 0.05.

Скачать (68KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024