Collagen Peptides Made of Pork Hyaline Cartilages for Nutritology and Biomedicine

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription or Fee Access

Abstract

The difficulty of obtaining collagen peptides from connective tissues is due to the high mechanical strength of collagen fibrils. Collagen hydrolysates were obtained after ultrasonic homogenization of hyaline cartilages. Homogenization was performed at temperatures denaturing collagen and under conditions of enzymatic hydrolysis. The particle sizes were determined by photon correlation spectroscopy. According to spectral studies, the particles in the samples obtained at a karpazim concentration of 10% have the smallest size. Karpazim at a concentration of 10% is preferred for the enzymatic hydrolysis of hyaline cartilage and the production of low-molecular-weight type II collagen peptides. The peptides were distributed in the range from 180 to 600 Da. Collagen peptides containing 2–5 amino acid residues are convenient in size for use in biomedicine.

About the authors

T. I Nikolaeva

Institute of Theoretical and Experimental Biophysics, Russian Academy of Sciences

Email: tomivnik@yandex.ru
Pushchino, Russia

T. N Pachovkin

Institute of Cell Biophysics, Russian Academy of Sciences

Pushchino, Russia

E. V Grishina

Institute of Theoretical and Experimental Biophysics, Russian Academy of Sciences

Pushchino, Russia

K. S Laurinavichus

G.K. Skryabin Institute of Biochemistry and Physiology of Microorganisms, Russian Academy of Sciences

Pushchino, Russia

P. V Shekhovtsov

Institute of Theoretical and Experimental Biophysics, Russian Academy of Sciences

Pushchino, Russia

References

  1. Lopez H. L. Osteoarthritis supplement nutritional interventions to prevent and treat osteoarthritis. Part II: Focus on micronutrients and supportive nutraceuticals. Amer. Acad. Physic. Med. Rehab., 4, S155–S168 (2012). doi: 10.1016/j.pmri.2012.02.023.
  2. Клиническая ревматиология. Под ред. В. И. Мазурова (Фолиант, СПб., 2005).
  3. Van Vijven J. P., Luijsterburg P. A., Verhagen A. P., van Osch G. J., Kloppenburg M., and Bierma-Zeinstra S. M. Symptomatic and chondroprotective treatment with collagen derivatives in osteoarthritis: a systematic review. Osteoarth. Carillage, 20 (8), 809–821 (2012). doi: 10.1016/j.joca.2012.04.00
  4. Ahmed M., Verma A. K., and Patel R. Collagen extraction and recent biological activities of collagen peptides derived from sea-food waste: a review. Sust. Chem. Pharm., 18, 315–328 (2020). doi: 10.1016/j.scp.2020.100315
  5. Резник Н. Л. Пептиды долгой жизни. Химия и жизнь, 11, 21–25 (2024).
  6. Schadow S., Simons V. S., Lochnit G., Kordelle J., Gazova Z., Siebert H.-Ch., and Steinmeyer J. Metabolic response of human osteoarthritic cartilage to biochemically characterized collagen hydrolysates. Int. J. Mol. Sci., 18 (1), 207–227 (2017). doi: 10.3390/ijms18010207
  7. Simons V. S., Lochnit G., Wilhelm J., Ishaque B., Rickert M., and Steinmeyer J. Comparative analysis of peptide composition and bioactivity of different collagen hydrolysate batches on human osteoarthritic synovocytes. Sci. Rep., 8, 17733–17743 (2018). doi: 10.1038/s41598-018-36046-3
  8. Mobasheri A., Mahmoudian A., Kalvatiye U., Uzieliene I., Larder C. E., Iskandar M. M., Kubow S., Hamdan P. C., de Almeida C. S. Jr, Favazzo L. J., van Loon L. J., Emans P. J., Plapier P. G., and Zuszik M. J. C. A white paper on collagen hydrolyzates and ultrahydrolyzates: Potential supplements to support joint health in osteoarthritis? Curr. Rheumatol. Rep., 23, 78–93 (2021). doi: 10.1007/S11926-021-01042-6
  9. Лазарная инженерная хрящей. Под ред. В. Н. Багратишвили, Э. Н. Соболя и А. Б. Шектера (Физиатрит, М., 2006).
  10. Николаева Т. И., Молчанов М. В., Лауринавичюс К. С., Капцов В. В. и Шеховцов П. В. Исследование ферментативного гидролиза коллагенов хрящевой ткани. Международ. журн. приклад. и фундамент. исследований, 10–3, 442–447 (2016). EDN: WWHMLP
  11. Николаева Т. И., Лауринавичюс К. С., Капцов В. В., Молчанов М. В. и Шеховцов П. В. Разработка комплекса низкомолекулярных пептидов коллагена с гликозаминогликановыми компонентами. Бюл. эксперты. биологии и медицины, 165 (5), 571–576 (2018). EDN: UPZIIC
  12. Николаева Т. И., Лауринавичюс К. С., Капцов В. В., Черный Р. А. и Шеховцов П. В. Коллагеновые пептиды из гиалиновых хрящей для лечения и профилактики болезней суставов: получение и свойства. Бюл. эксперты. биологии и медицины, 167 (2), 194–199 (2019). EDN: YUCFMT
  13. Игнатьева Н. Ю., Аверкиев С. В., Соболь Э. Н. и Лунин В. В. Денатурация коллагена II в хрящевой ткани при термическом и лазерном нагреве. Журн. физ. химии, 79 (8), 1505–1513 (2005). EDN: HRZSGB
  14. Selvakumar P., Ling T. Ch., Covington A. D., and Lyddiatt A. Enzymatic hydrolysis of bovine hide and recovery of collagen hydrolysate in aqueous two-phase systems. Separ. Purific. Technology, 89, 282–287 (2012). doi: 10.1016/j.seppur.2012.01.046
  15. Тутельян В. А., Хавинсон В. Х. и Малинин В. В. Физиологическая роль коротких пептидов в питании. Бюл. эксперты. биологии и медицины, 135 (1), 1–5 (2003). EDN: YZZZLH
  16. Бакаева З. В., Ермакова Н. В., Манкаева О. В., Свещников Д. С., Северин А. Е., Синельников А. Н., Старицкого Ю. П., Радыш И. В., Торшин В. И., Фролов Д. А. и Козлов И. Г. Продукты гидролиза коллагена уменьшают образование стрессорных язв, регулируя стресс-ассоциированную активацию нейроэндокринной и иммунной систем. Бюл. эксперты. биологии и медицины, 165 (4), 438–442 (2018). EDN: UPZHYK
  17. Шестаков С. Д., Красуля О. Н., Богуш В. И. и Потороко И. Ю. Технология и оборудование для обработки пищевых сред с использованием кавитационной дезинтеграции. (Изд-во «Гиорд», СПб., 2013).
  18. Акопян В. Б. и Ершов Ю. А. Основы взаимодействия ультразвука с биологическими объектами: Ультразвук в медицине, ветеринарии и экспериментальной биологии. (Изд-во МГТУ им. Н. Э. Баумана, М., 2005).
  19. Harrison’s Principles of Internal Medicine. Ed. by E. Braunwald (McGraw-Hill, N.Y., 2011).
  20. Zamyatnin A. A., Borchikov A. S., Vladimirov M. G., and Voronina O. L. The EROP-Moscow oligopeptide database. Nucl. Acids Res., 34, D261–D266 (2006). doi: 10.1093/nar/gkj008

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2025 Russian Academy of Sciences