Механизмы взаимодействия некоторых биополимеров клетки Escherichia coli с 4-гексилрезорцином

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методом молекулярного моделирования проводится исследование взаимодействия ауторегуляторного фактора бактерий, химического аналога индукторов анабиоза 4-гексилрезорцина (4ГР), с наружной и внутренней мембранами, белком порином, пептидогликаном, ДНК и стабилизирующим ДНК белком Dps бактерии Escherichia coli. Методами молекулярной динамики в полноатомном приближении исследованы концентрационная зависимость и молекулярные механизмы взаимодействия 4ГР с полимерами клетки. Получены пространственные и энергетические характеристики комплексов 4ГР с различными клеточными компонентами. С помощью анализа главных компонент определены характеристики ДНК и белка Dps, связывающего ДНК, в условиях различного содержания 4ГР. Полученные результаты, согласующиеся с экспериментальными данными, позволяют глубже понять процессы, происходящие при защите бактериальной клетки на уровне оболочки и сохранения ДНК нуклеоидными белками.

Об авторах

Э. В. Терешкин

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

К. Б. Терешкина

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

Н. Г. Лойко

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук; Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва; Россия, Москва

А. А. Генералова

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

В. В. Коваленко

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

Ю. Ф. Крупянский

Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семёнова Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: ramm@mail.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Бухарин О.В., Гинцбург А.Л., Романова Ю.М., Эль-Регистан Г.И. Механизмы выживания бактерий. М.: Медицина, 2005.
  2. Ткаченко А.Г. Молекулярные механизмы стрессорных ответов у микроорганизмов. Екатеринбург: УрО РАН, 2012.
  3. Nair S., Finkel S.E. // J. Bacteriol. 2004. V. 186. № 13. P. 4192; https://doi.org/10.1128/JB.186.13.4192-4198.2004
  4. De Martino M., Ershov D., van den Berg P.J., Tans S.J., Meyer A.S. // Ibid. 2016. V. 198. № 11. P. 1662; https://doi.org/10.1128/JB.00239-16
  5. Levinson W.E. Review of Medical Microbiology and Immunology. 11th ed. N.Y.: McGraw-Hill Medical, 2010.
  6. Raetz C.R.H., Whitfield C. // Annu. Rev. Biochem. 2002. V. 71. 635e700.
  7. Ultee E., Ramijan K., Dame R.T., Briegel A., Claessen D. // Adv. Microb. Phys. 2019. V. 97. P. 141; https://doi.org/10.1016/bs.ampbs.2019.02.001
  8. Delhaye A., Collet J.F., Laloux G. // Front. Cell. Infect. Microbiol. 2019. V. 9. P. 380; https://doi.org/10.3389/fcimb.2019.00380
  9. Cabeen M.T., Jacobs-Wagner C. // Nat. Rev. Microbiol. 2005. V. 3. № 8. P. 601; https://doi.org/10.1038/nrmicro1205
  10. Rojas E.R., Billings G., Odermatt P.D. et al. // Nature. 2018. V. 559. P. 617; https://doi.org/10.1038/s41586-018-0344-3
  11. Баснакьян И.А. Стресс у бактерий. М.: Медицина, 2003.
  12. Revitt-Mills S.A., Wright E.K., Vereker M. et al. // MicrobiologyOpen. 2022. V. 11. № 5. P. e1316; https://doi.org/10.1002/mbo3.1316
  13. Maier L., Pruteanu M., Kuhn M. et al. // Nature. 2018. V. 555. P. 623; https://doi.org/10.1038/nature25979
  14. McGlynn P., Savery N.J., Dillingham M.S. // Mol. Microbiol. 2012. V. 85. № 12. P. 20; https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2012.08102.x
  15. Pennington J.M., Rosenberg S.M. // Nat. Genet. 2007. V. 39. P. 797; https://doi.org/10.1038/ng2051
  16. Nikolaev Y.A., Tutel’yan A.V., Loiko N.G. et al. // PLOS One. 2020. V. 15. № 9. e0239147; https://doi.org/10.1371/journal.pone.0239147
  17. Терешкин Э.В., Лойко Н.Г., Терешкина К.Б., Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 11. С. 48.
  18. Windels E.M., Van den Bergh B., Michiels J. // PLOS Pathog. 2020. V. 16. № 5. e1008431; https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1008431
  19. Amemiya H.M., Schroeder J., Freddolino P.L. // Transcription. 2021. V. 12. № 4. P. 182; https://doi.org/10.1080/21541264.2021.1973865
  20. Shen B.A., Landick R. // J. Mol. Biol. 2019. V. 431. № 20. P. 4040; https://doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.041
  21. Molan K., Žgur Bertok D. // Intern. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 7. P. 4008; https://doi.org/10.3390/ijms23074008
  22. Minsky A., Shimoni E., Frenkiel-Krispin D. // Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. 2002. V. 3. № 1. P. 50; https://doi.org/10.1038/nrm700
  23. Loiko N., Danilova Y., Moiseenko A. et al. // PLOS One. 2020. V. 15. № 10. e0231562; https://doi.org/10.1371/journal.pone.0231562
  24. Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2021. Т. 40. № 3. С. 60; https://doi.org/10.31857/S0207401X21030079
  25. Крупянский Ю.Ф., Коваленко В.В., Лойко Н.Г. и др. // Биофизика. 2022. Т. 67. № 4. С. 638; https://doi.org/10.31857/S0006302922040020
  26. Almirón M., Link A.J., Furlong D., Kolter R. // Genes Dev. 1992. V. 612. P. 2646.
  27. Karas V.O., Westerlaken I., Meyer A.S. // J. Bacteriol. 2015. V. 197. № 19. P. 3206.
  28. Calhoun L., Kwon Y. // J. Appl. Microbiol. 2011. V. 110. P. 375; https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2010.04890.x
  29. Battesti A., Majdalani N., Gottesman S. // Annu Rev Microbiol. 2011. V. 65 P. 189; https://doi.org/10.1146/annurev-micro-090110-102946
  30. de la Garza-García J.A., Ouahrani-Bettache S., Lyonnais S. et al. // Front. Microbiol. 2021. V. 12. P. 794535; https://doi.org/10.3389/fmicb.2021.794535
  31. Algu K., Choi V.S.C., Dhami R.S., Duncan D.A.K. // J. Exp. Microbiol. Immunol. 2007. V. 11. P. 60.
  32. Grant R.A., Filman D.J., Finkel S.E. et al. // Nat. Struct. Biol. 1998. № 5. P. 294.
  33. Frenkiel-Krispin D., Minsky A // Ibid. 2006. V. 156. P. 311.
  34. Лойко Н.Г., Сузина Н.Е., Соина В.С. и др. // Микробиология. 2017. Т. 86. № 6. С. 703.
  35. Kovalenko V., Popov A., Santoni G. et al. // Acta Cryst. 2020. V. F76. P. 568.
  36. Синицын Д.О., Лойко Н.Г., Гуларян С.К. и др.// Хим. физика. 2017. Т. 36. № 9. С. 59
  37. Moiseenko A., Loiko N., Tereshkina, K. et al // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2019. V. 517. № 3. P. 463.
  38. Tereshkin E.V., Tereshkina K.B., Krupyanskii Y.F. // JPCS. 2021. V. 2056. № 1. P. 012016.
  39. Tereshkin E., Tereshkina K., Loiko N. et al. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2018. V. 37. P. 2600.
  40. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Коваленко В.В. и др. // Хим. физика. 2019. V. 38. № 40. С. 48.
  41. Tereshkin E.V., Loiko N.G., Tereshkina K.B., Kovalenko V.V., Krupyanskii Y.F. // Rus. J. Phys. Chem. B. 2022. V. 16. № 4. P. 726; https://doi.org/10.1134/S1990793122040285
  42. Терешкина К.Б., Лойко Н.Г., Терешкин Э.В. и др. // Акту. вопр. биологич. физики и химии. 2022. Т. 7. № 2. С. 235.
  43. Lacqua A., Wanner O., Colangelo T., Martinotti M.G., Landini P. // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. P. 956.
  44. Li H., Wang B.C., Xu W.J., Lin X.M., Peng X.X. // J. Proteome Res. 2007. V. 7. P. 4040.
  45. Sueki A., Stein F., Savitski M.M., Selkrig J., Typas A. // mSystems. 2020. V. 5. № 2. P. e00808-19; https://doi.org/10.1128/mSystems.00808-19
  46. Davis M.M., Brock A.M., DeHart T.G. et al. // PLOS Pathog. 2021. V. 17. № 5. e1009546; https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1009546
  47. Howe C., Ho F., Nenninger A., Raleiras P., Stensjö K. // J. Biol. Chem. 2018. V. 293. Issue 43. P. 16635; https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.002425
  48. Theoret J.R., Cooper K.K., Zekarias B. et al. // Clin Vaccine Immunol. 2012. V. 19. № 9. P. 1426; https://doi.org/10.1128/CVI.00151-12
  49. Эль-Регистан Г.И., Мулюкин A.JI., Николаев Ю.А. и др. // Микробиология. 2006. Т. 75. № 4. С. 446.
  50. Kozubek A., Tyman J.H. // Chem Rev. 1999. V. 99. № 1. P. 1; https://doi.org/10.1021/cr970464o
  51. Лойко Н.Г., Кряжевских Н.А., Сузина Н.Е. и др. // Микробиология. 2011. Т. 80. № 4. С. 465.
  52. Терешкин Э.В., Терешкина К.Б., Крупянский Ю.Ф. // Акт. вопр. биологич. физики и химии. 2020. Т. 5. № 4. С. 619.
  53. Лойко Н.Г., Мулюкин А.Л., Козлова А.Н. и др. // Прикл. биохим. и микробиол. 2009. Т. 45. № 2. С. 181.
  54. Давыдова О.К., Дерябин Д.Г., Никиян А.И., Эль-Регистан Г.И. // Микробиология. 2005. Т. 74. № 5. С. 616.
  55. Мулюкин А.Л., Сорокин В.В., Лойко Н.Г. и др. // Микробиология. 2002. Т. 71. № 1. С. 37.
  56. Кpупянcкий Ю.Ф., Нокc П.П., Лойко Н.Г. и др. // Биофизика. 2011. Т. 56. № 1. С. 13.
  57. Крупянский Ю.Ф., Абдулнасыров Э.Г., Лойко Н.Г. и др. // Хим. физика. 2012. Т. 31. № 3. С. 60.
  58. Терешкина К.Б., Степанов А.С., Синицын Д.О., Крупянский Ю.Ф. // Хим. физика. 2014. Т. 33. № 7. С. 64; https://doi.org/10.7868/S0207401X14070139
  59. Ильинская О.Н., Колпаков А.И., Зеленихин П.В. и др. // Микробиология. 2002. Т. 71. № 2. С. 194
  60. Давыдова О.К., Дерябин Д.Г., Эль-Регистан Г.И. // Микробиология. 2006. Т. 75. № 5. С. 662.
  61. Давыдова О.К., Дерябин Д.Г., Эль-Регистан Г.И. // Там же. 2006. Т. 75. № 5. С. 654
  62. Gupta D.S. // J. Bacteriology. 1992. V. 174. № 24. P. 7963.
  63. Szatmári D., Sárkány P., Kocsis B. et al. // Sci. Rep. 2020. V. 10. P. 12002
  64. Sohlenkamp C., Geiger O. // FEMS Microbiol. Rev. 2016. V. 40. № 1. P. 133.
  65. Cowan S.W., Garavito R.M., Jansonius J.N. et al. // Structure. 1995. V. 3. № 10. P. 1041.
  66. Labischinski H., Goodell E.W., Goodell A., Hochberg M.L. // J. Bacteriol. 1991. V. 173. № 2. P. 751; https://doi.org/10.1128/jb.173.2.751-756.1991
  67. Gan L., Chen S., Jensen G.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. V. 105. Issue 48. P. 18953; https://doi.org/10.1073/pnas.0808035105
  68. Hess B., Kutzner C., van der Spoel D., Lindahl E. // J. Chem. Theory Comput. 2008. V. 4. P. 435.
  69. Granovsky A.A. Firefly version 8.2.0; http://classic.chem.msu.su/gran/firefly/index.html
  70. Humphrey W., Dalke A., Schulten K. // J. Mol. Graph. 1996. V. 14. № 1. P. 33.
  71. Amadei A., Linssen A.B., Berendsen H.J. // Proteins. 1993. V. 17. № 4. P. 412; https://doi.org/10.1002/prot.340170408
  72. Aqvist J., Marelius J. // Comb. Chem. High Throughput Screening. 2001. V. 4. P. 613.
  73. Hansson T., Marelius J., Aqvist J. // J. Comput. Aided Mol. Des. 1998. V. 12. P. 27.
  74. Сузина Н.Е., Мулюкин А.Л., Лойко Н.Г. и др. // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 776.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (2MB)
Метаданные
3.

Скачать (339KB)
Метаданные
4.

Скачать (742KB)
Метаданные
5.

Скачать (2MB)
Метаданные

© Э.В. Терешкин, К.Б. Терешкина, Н.Г. Лойко, А.А. Генералова, В.В. Коваленко, Ю.Ф. Крупянский, 2023