Влияние абсцизовой кислоты на содержание липид-транспортирующих белков и отложение суберина в корнях проростков гороха при засолении

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Известно, что реакции растений на стрессы координируются множеством регуляторных сетей, включая индукцию эндогенной абсцизовой кислоты (АБК). Исследовали механизм защитного действия АБК, предполагающий сопряженное взаимодействие с липид-транспортирующими белками (ЛТБ) и их участие в процессах формирования ламелл суберина в корнях гороха при засолении. Иммуно-гистохимическим методом было показано, что NaCl-индуцированное накопление ЛТБ и AБК в клеточных стенках флоэмы сопровождалось отложением суберина в эндодермальной области корней проростков гороха. В отличие от ЛТБ, которые были локализованы вокруг клеток флоэмы, AБК присутствовала внутри этих клеток. Кроме того, обработка контрольных растений экзогенной АБК приводила к накоплению ЛТБ в клетках флоэмы и способствовала опробковению корней. Анализ флоэмного экссудата на присутствие ЛТБ выявил увеличение их содержания в условиях засоления. Эти результаты свидетельствуют о важности NaCl-индуцированного накопления AБК в регуляции уровня ЛТБ и усиленного образования апопластных барьеров в корнях растений гороха.

Об авторах

Г. Р. Ахиярова

Уфимский Институт биологии Уфимского федерального исследовательского центра РАН

Email: akhiyarova@rambler.ru
450054 Уфа, ул. Карла Маркса, 16/2, Россия

Г. Х. Вафина

Уфимский Институт биологии Уфимского федерального исследовательского центра РАН

450054 Уфа, ул. Карла Маркса, 16/2, Россия

Т. Н. Архипова

Уфимский Институт биологии Уфимского федерального исследовательского центра РАН

450054 Уфа, ул. Карла Маркса, 16/2, Россия

И. И. Иванов

Уфимский Институт биологии Уфимского федерального исследовательского центра РАН

450054 Уфа, ул. Карла Маркса, 16/2, Россия

Список литературы

  1. Hoh F., Pons J.L., Gautier M.F., de Lamotte F., Dumas C. Structure of a liganded type 2 non-specific lipid transfer protein from wheat and the molecular basis of lipid binding // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. 2005. V. 61. P. 397–406. https://doi.org/10.1107/S0907444905000417
  2. Tassin S., Broekaert W.F., Marion D., Acland D.P., Ptak M., Vovelle F., Sodano P. Solution structure of ace-amp1, a potent antimicrobial protein extracted from onion seeds. Structural analogies with plant nonspecific lipid transfer proteins // Biochem. 1998. V. 37. P. 3623–3637. https://doi.org/10.1021/bi9723515
  3. Melnikova D.N., Mineev K.S., Finkina E.I., Arseniev A.S., Ovchinnikova T.V. A novel lipid transfer protein from the dill Anethum graveolens L.: Isolation, structure, heterologous expression, and functional characteristics // J. Pept. Sci. 2016. V. 22. 59–66. https://doi.org/10.1002/psc.2840
  4. Bogdanov I.V., Shenkarev Z.O., Finkina E.I., Melnikova D.N., Rumynskiy E.I., Arseniev A.S., Ovchinnikova T.V. A novel lipid transfer protein from the pea Pisum sativum: Isolation, recombinant expression, solution structure, antifungal activity, lipid binding, and allergenic properties // BMC Plant Biol. 2016. V. 16. P. 107–124. https://doi.org/10.1186/s12870-016-0792-6
  5. Wang P., Calvo-Polanco M., Reyt G., Barberon M., Champeyroux C., Santoni V., Maurel C., Franke R.B., Ljung K., Novak O., Geldner N., Boursiac Y., Salt D.E. Surveillance of cell wall diffusion barrier integrity modulates water and solute transport in plants // Sci. Rep. 2019. V. 9. P. 4227.
  6. García-Garrido J.M., Menossi M., Puigdoménech P., Martínez-Izquierdo J.A., Delseny M. Characterization of a gene encoding an abscisic acid-inducible type-2 lipid transfer protein from rice // FEBS Lett. 1998. V. 428. P. 193–199.
  7. Moraes G.P., Benitez L.C., do Amara M.N., Vighi I.L., Auler P.A., da Maia L.C., Bianchi V.J., Braga E.J.B. Expression of LTP genes in response to saline stress in rice seedlings // Genet. Mol. Res. 2015. V. 14. P. 8294–8305.
  8. Xu Y., Zheng X., Song Y., Zhu L., Yu Z., Gan L., Zhou S., Liu H., Wen F., Zhu C. NtLTP4, a lipid transfer protein that enhances salt and drought stresses tolerance in Nicotiana tabacum // Sci. Rep. 2018. V. 8. P. 1–14. https://doi.org/10.1038/s41598-018-27274-8
  9. Shao Y., Cheng Y., Pang H., Chang M., He F., Wang M., Davis D.J., Zhang S., Betz O., Fleck C., Dai T., Madahhosseini S., Wilkop T.E., Jernstedt J., Drakakaki G. Investigation of salt tolerance mechanisms across a root developmental gradient in almond rootstocks // Front. Plant Sci. 2020. V. 11. P. 595055.
  10. Edqvist J., Blomqvist K., Nieuwland J., Salminen T.A. Plant lipid transfer proteins: Are we finally closing in on the roles of these enigmatic proteins? // J. Lipid Res. 2018. V. 59. P. 1374–1380.
  11. Deeken R., Saupe S., Klinkenberg J., Riedel M., Leide J., Hedrich R., Mueller T.D. The nonspecific lipid transfer protein ATLTPI-4 is involved in suberin formation of Arabidopsis thaliana crown gall // Plant Physiol. 2016. V. 172. P. 1911–1927.
  12. Финкина Е.И., Мельникова Д.Н., Богданов И.В., Овчинникова Т.В. Белки системы врожденного иммунитета растений, осуществляющие транспорт липидов: структура, функции и практическое применение // Acta Naturae. 2016. Т. 8. № 2(29). С. 20–36. https://doi.org/10.32607/20758251-2016-8-2-47-61
  13. Rahman M.M., Mostofa M.G., Rahman M.A., Miah M.G., Saha S.R., Karim M.A., Keya S.S., Akter M., Islam M., Phan L.-S. Insight into salt tolerance mechanisms of the halophyte Achras sapota: An important fruit tree for agriculture in coastal areas // Protoplasma. 2019. V. 256. P. 181–191.
  14. Coffey O., Bonfield R., Florine Corre F., Sirigiri J.A., Meng D., Fricke W. Root and cell hydraulic conductivity, apoplastic barriers and aquaporin gene expression in barley (Hordeum vulgare L.) grown with low supply of potassium // Ann. Bot. 2018. V. 122. P. 1131–1141. https://doi.org/10.1093/aob/mcy110
  15. Finkelstein R. Abscisic acid synthesis and response // Arab. Book. 2013. V. 11. e0166.
  16. Wang C., Yang C., Gao C., Wang Y. Cloning and expression analysis of 14 lipid transfer protein genes from Tamarix hispida responding to different abiotic stresses // Tree Physiol. 2009. V. 29. P. 1607–1619. https://doi.org/10.1093/treephys/tpp082
  17. Akhiyarova G.R., Finkina E.I., Ovchinnikova T.N., Veselov D.S., Kudoyarova G.R. Role of pea LTPs and abscisic acid in salt-stressed roots // Biomolecules. 2020. V. 10. P. 15.
  18. Arkhipova T., Martynenko E., Sharipova G., Kuzmina L., Ivanov I., Garipova M., Kudoyarova G. Effects of plant growth promoting rhizobacteria on the content of abscisic acid and salt resistance of wheat plants // Plants. 2020. V. 9. P. 1429.
  19. Bogdanov I.V., Finkina E.I., Balandin S.V., Melnikova D.N., Stukacheva E.A., Ovchinnikova T.V. Structural and functional characterization of recombinant isoforms of the lentil lipid transfer protein // Acta Nat. 2015. V. 7. P. 65–73.
  20. Sharipova G., Veselov D., Kudsoyarova G., Fricke W., Dodd I., Katsuhara M., Furuichi T., Ivanov I., Veselov S. Exogenous application of abscisic acid (ABA) increases root and cell hydraulic conductivity and abundance of some aquaporin isoforms in the ABA deficient barley mutant Az34 // Ann. Bot. 2016. V. 118. P. 777–785.
  21. Фурст Г.Г. Методы анатомо-гистохимического исследования растительных тканей. М.: Наука, 1979. 155 с.
  22. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254.
  23. Laemmli U. Most commonly used discontinuous buffer system for SDS electrophoresis // Nature. 1970. V. 227. Р. 680–686.
  24. Buhot N., Gomès E., Milat M.-L., Ponchet M., Marion D., Lequeu J., Delrot S., Coutos-Thévenot P., Blein J.-P. Modulation of the biological activity of a tobacco LTP1 by lipid complexation // Mol. Biol. Cell. 2004. V. 15. P. 5047–5052.
  25. Edstam M.M., Laurila M., Höglund A., Raman A., Dahlström K.M., Salminen T.A., Edqvist J., Blomqvist K. Characterization of the GPI-anchored lipid transferproteins in the moss Physcomitrella patens // Plant Physiol. Biochem. 2014. V. 75. P. 55–69. https://doi.org/10.1016/j.plaphy.2013.12.001
  26. Hartung W., Sauter A., Hose E. Abscisic acid in the xylem: Where does it come from, where does it go to? // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 27–33.
  27. Hijaz F., Killiny N. Collection and chemical composition of phloem sap from Citrus sinensis L. Osbeck (sweet orange) // PLoS ONE. 2014. V. 9. e101830. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0101830
  28. Lee S.B., Suh M.-C. Disruption of glycosylphosphatidylinositol-anchored lipid transfer protein 15 affects seed coat permeability in Arabidopsis // Plant J. 2018. V. 96. P. 1206–1217.
  29. Rains M.K., de Silva N.D.G., Molina I. Reconstructing the suberin pathway in poplar by chemical and transcriptomic analysis of bark tissues // Tree Physiol. 2018. V. 38. P. 340–361.
  30. Melnikova D.N., Finkina E.I., Bogdanov I.V., Tagaev A.A., Ovchinnikova T.V. Features and possible applications of plant lipid-binding and transfer proteins // Membranes. 2023. V. 13. P. 2.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025